Pengertian Enzim, Mengenal Cara Kerja dan Macam-Macamnya

Pengertian Enzim, Cara Kerja dan Fungsinya

Enzim adalah salah satu jenis protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi biokimia makhluk hidup. Karena reaksi biokimia pada makhluk hidup berjumlah banyak, pertanyaannya adalah, ‘bagaimana enzim menghindari salah pilih reaksi biokimia?’. Lalu, apa saja ciri-ciri penting enzim? Perhatikan penjelasan berikut! Enzim memiliki sifat unik, yakni bersifat spesifik pada suatu substrat atau reaksi biokimia tertentu. Dengan sifat spesifik tersebut, peranan enzim sebagai katalisator reaksi biokimia dalam tubuh akan berjalan ‘lancar’.

Enzim, seperti katalisator lain, tidak ikut beraksi dan tidak mengalami perubahan permanen saat mengkatalis hingga dapat digunakan berulang. Sifat-sifat lain yang penting untuk diingat adalah fakta bahwa enzim diregulasi aktivitasnya.

Regulasi aktivitas enzim biasanya dilakukan oleh ion dan molekul lain. Molekul tersebut umumnya berikatan dengan enzim pada situs tertentu dan berfungsi mengaktifkan atau menginaktifkan enzim.

Penjelasan atas regulasi aktivitas enzim akan dijelaskan pada section selanjutnya, stay here and keep reading!

Cara Kerja Enzim

Perharikan paragraf berikut untuk mengerti cara kerja enzim! Enzim bekerja dengan cara menurunkan energi aktivasi suatu reaksi biokimia. Energi aktivasi sendiri, singkatnya adalah jumlah energi yang dibutuhkan untuk memulai suatu reaksi. Dengan adanya enzim, suatu reaksi dapat dimulai lebih cepat.
[ads]

cara kerja enzim
Dengan adanya enzim, energi yang dibutuhkan untuk memulai reaksi berkurang hingga reaksi berjalan lebih cepat. (Image Courtesy: rcn.com)

Lock and Key: Kunci Enzim Spesifik

Enzim memiliki sifat spesifik pada substrat tertentu karena memiliki sifat seperti kunci yang membuka gembok:

Enzim tidak mengenali substrat yang tidak cocok pada sisi aktifnya.

Sisi aktif enzim adalah suatu area pada enzim tempat substrat terikat dan dikatalis agar mengalami pemecahan atau penyusunan menjadi produk tertentu. [Read More: Enzyme Active Site]. Sisi aktif dan substrat sering digambarkan memiliki struktur yang saling cocok satu sama lain (gambar 2).

struktur enzim
Gambar 2. Enzim dan substrat memiliki struktur yang saling cocok satu sama lain hingga enzim bersifat spesifik

Selain spesifiknya aktivitas enzim, informasi lain yang didapat dari gambar diatas adalah:

  • Substrat dan enzim berikatan dekat dengan enzim (selanjutnya disebut “kompleks [ES]
  • Enzim tidak dapat memulai reaksi katalitik jika tidak berikatan dengan substrat

Mekanisme Cara Kerja Enzim Kedua: Induksi Fit

Mekanisme cara kerja enzim ke dua adalah induksi fit (induksi pas).

Perhatikan,

Dari kalimat induksi saja, Anda dapat memahami bahwa pada mekanisme enzim ini, terdapat proses induksi. Dan kalimat kedua adalah ‘fit’  yakni ‘pas’ atau ‘cocok’.

Jadi, pada proses ini, sebuah enzim yang  memiliki konformasi yang tidak ‘pas’, diinduksi oleh suatu faktor (baik substrat maupun sebuah aktivator) menjadi sebuah enzim yang memiliki konformasi yang cocok dengan substratnya.

baca jurna berikut untuk lebih memahami konsep mekanisme kinerja enzim induksi fit ini [Role of Induced Fit in Enzyme Specificity: A Molecular Forward/Reverse Switch]

Mengenal Enzim dan Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim

Mengenal Enzim dan Faktor-faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim: Kinetika enzim adalah sebuah metode atau percobaan yang dilakukan untuk mengetahui seberapa besar produk yang berhasil dibentuk atau dipecah oleh enzim pada kondisi spesifik.

Cara mengukur kinetika dan aktivitas enzim dapat dilakukan dengan berbagai cara. Salah satunya adalah mengukur seberapa banyak produk yang dilepas selama reaksi. Contohnya adalah mengukur aktivitas L-asparaginase, enzim kemoterapi yang memecah L-asparagin menjadi L-aspartat dan amonia.

Aktivitas enzim tersebut diukur berdasarkan amonia yang dilepaskan menggunakan metode Nesslerization. Prosedur tersebut dilakukan dengan langkah sebagai berikut:

  • Enzim direaksikan dengan substrat pada kondisi optimal dan waktu tertentu
  • Reaksi dihentikan dengan menambahkan senyawa khusus atau menginaktifkan enzim dengan didenaturasi
  • Produk diukur menggunakan reagen spesifik dan diukur dengan spektrometri atau metode lain yang serupa

Dengan kinetika enzim, faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim seperti pH, temperatur, jumlah substrat, keberadaan logam dan sebagainya dapat diketahui. Bacalah baik-baik section berikut untuk mengetahui faktor yang mempengaruhi kinetika atau aktivitas enzim!

Faktor-faktor yang mempengaruhi kinetika enzim

Ingat point bahwa reaksi katalitik oleh enzim tidak akan berlangsung jika kompleks [ES] tidak terbentuk. Dan reaksi katalitik dapat berlangsung optimum jika enzim mencapai struktur paling pas dan paling stabil yang dipengaruhi beberapa faktor. Pelajari faktor-faktor berikut untuk mengerti konsep tersebut!

  • Konsentrasi substrat: Faktor pertama yang mempengaruhi kinetika enzim adalah banyaknya molekul substrat [S] yang tersedia pada suatu sistem. Dengan asumsi, makin banyak molekul substrat maka kemungkinan bertemunya enzim dan substrat juga akan meningkat.

    Kinetika enzim

    Gambar 1. Hubungan antara substrat dan kecepatan reaksi

  • Temperatur: Faktor kedua yang mempengaruhi kinetika enzim adalah temperatur/suhu. Pada reaksi kimia pada umumnya, tiap kenaikan suhu sebesar 10 derajat akan diikuti dengan bertambahnya kecepatan reaksi sebesar dua kali. Hal ini terjadi karena pada suhu yang meningkat, energi kinetik antara partikel dan enzim juga akan meningkat hingga memperbesar kemungkinan bertemunya enzim dan substrat. Namun, karena seperti protein lainnya, enzim yang bersifat termolabil akan terdenaturasi pada suhu tinggi hingga kecepatan reaksi juga akan turun.
  • pH (Derajat keasaman): Faktor ketiga yang mempengaruhi kinetika enzim adalah keasaman lingkungan tempat terjadinya reaksi. pH mempengaruhi kemampuan enzim berikatan dengan substrat karena perubahan pH membuat muatan side chain enzim yang bertanggung jawab dalam mengikat substrat dan memberikan energi.
  • Keberadaan inhibitor: Faktor lain yang mempengaruhi kinetika enzim adalah keberadaan inhibitor dalam lingkungan tempat reaksi terjadi. Inhibitor mencegah enzim berikatan dengan substrat, hingga reaksi tidak terkatalis.

[Read More: Factor Affecting Enzyme Activity]

Contoh Macam-Macam Enzim

Seperti berbagai reaksi biokimia dalam tubuh, enzim memiliki berbagai macam jenis berdasarkan fungsinya. Berikut beberapa contoh enzim yang telah Kami rangkum:

  • Enzim Katalase: Enzim katalase adalah enzim yang mengkatalis pemecahan hidrogen peroksida (H2O2) menjadi oksigen dan air. Enzim ini ditemukan pada organ liver dan umumnya disekresikan oleh mikroorganisme aerob untuk mencegah keracunan H2O2.
  • Enzim Amilase: Enzim ini adalah enzim yang mengkatalis pemecahan amilum atau pati menjadi monomernya yakni glukosa. Enzim ini dapat ditemukan pada saluran pencernaan.
  • Enzim Lipase: Enzim lipase adalah enzim yang mengkatalis pemecahan (hidrolisis) lipid atau lemak menjadi asam lemak dan gliserol. Lipase dapat ditemukan pula pada saluran pencernaan.

Jenis Inhibitor Aktivitas Enzim

kinerja enzim dalam mengkatalis suatu reaksi biokimia dapat dipengaruhi oleh keberadaan inhibitor yakni molekul yang mencegah terbentuknya kompleks substrat-enzim [ES], hingga reaksi dapat terhambat. Terdapat dua jenis inhibitor yang akan dibahas .

Baca dengan baik penjelasan section berikut!

Inhibitor Kompetitif

Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang menghambat aktivitas enzim dengan mengikatkan diri pada sisi aktif enzim. Berikatannya enzim dengan inhibitor kompetitif tersebut mengakibatkan [ES] tidak dapat terbentuk dan reaksi berhenti/terhambat. Inhibitor tipe ini dicirikan dengan dibutuhkannya substrat yang lebih banyak dibandingkan biasanya untuk mencapai kecepatan maksimum reaksi (Gambar 1.)

inhibitor kompetitif

Gambar 1. Kecepatan reaksi katalitik enzim pada inhibisi kompetitif

Inhibitor Non-kompetitif

Inhibitor non-kompetitif adalah jenis inhibitor yang menghambat reaksi dengan berikatan pada enzim, namun sisi pengikatan inhibitor ini berbeda dengan sisi aktif. Berikatnya inhibitor non-kompetitif pada pada enzim akan mengakibatkan konformasi (bentuk) enzim berubah hingga tidak mampu berikatan dengan substrat. Akibatnya, reaksi berhenti/terhambat. Ciri inhibitor non-kompetitif adalah kecepatan reaksi menurun meski telah ditambah substrat (Gambar 2.).

inhibitor non-kompetitif

Gambar 2. Km (kebutuhan substrat) tidak berubah pada inhibisi non-kompetitif

Kesimpulan: Apakah Enzim Itu?

Enzim adalah protein yang berfungsi sebagai katalisator reaksi biokimia dalam tubuh yang dapat bekerja mempercepat reaksi dengan mengurangi jumlah energi aktivasi yang dibutuhkan untuk memulai suatu reaksi.

Enzim mengkatalis reaksi tanpa ikut mengalami perubahan hingga dapat digunakan berulang. Enzim memiliki ciri yakni spesifik pada substrat tertentu, diregulasi aktivitasnya dan diaktifkan atau diinaktifkan oleh suatu kofaktor. Enzim dapat diukur aktivitas dan faktor yang mempengaruhinya dengan mengukur jumlah produk yang dilepas pada kondisi dan waktu tertentu.

Further Reading (Bonus Ebook Enzimologi)

Enzymes – A Practical Introduction To Structure, Mechanism And Data Analysis – 2nd Edition Fundamental of Enzymology : The Cell and Molecular Biology of Catalytic Power

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *